От греч. haima – кровь, globus (globula) – шар и protein – белок. Дыхательный тетрамерный* белок эритроцитов глобин, содержащий простетическую группу, представленную гемом, несущим ион двухвалентного железа (Fe2+) в центре (см. Гем). Связывает в лёгких кислород (процесс оксигенации) и в форме HbO2 переносит его к тканям, где кислород освобождается, а гемоглобин восстанавливается до Hb (процесс дезоксигенации)**. При этом степень окисления железа не изменяется. У людей существуют четыре разновидности нормального гемоглобина: эмбриональный*** (Hb Gower, α2γ2 и ξ2ε2), фетальный** (HbF, α2δ2) и два типа гемоглобина взрослого человека (Hb A1 и Hb A2), каждый из которых состоит из двух α-глобиновых цепей (141 аминокислотный остаток) и двух других цепей (Я, δ, γ или ε), содержащих 146 аминокислотных остатков. Различные формы гемоглобина, обладая разными свойствами, обеспечивают полноценную физиологию процесса дыхания на разных стадиях развития организма – от плода до взрослого состояния. Генетический локус, кодирующий a-цепь, активен в течение всей жизни, начиная с самых ранних стадий развития плода, в то время как Я-локус начинает полноценно функционировать только после рождения. Различают также несколько форм аномального гемоглобина: 1. Серповидно-клеточный (HbS) – гемоглобин, в котором глютаминовая кислота в 6-м положении Я-цепи заменёна на валин. 2. Гемоглобин C (HbC), в котором глютаминовая кислота в 6-м положении Я-цепи заменена на лизин, что снижает функциональную активность и пластичность эритроцитов. 3. Гемоглобин М (HbM) – группа гемоглобинов, в которых замещение одной кислоты способствует образованию метгемоглобина (при нормальной активности метгемоглобинредуктазы). 4. Гемоглобин Н (Hb-H) – гомотетрамер, образующийся при подавлении синтеза α-цепи (при этом эффективность переноса кислорода резко падает и возникает синдром, похожий на талассемию). 5. Гемоглобин Барта**** – гомотетрамер, встречающийся в раннем эмбриогенезе и при Я-талассемии. Содержание гемоглобина в крови составляет у мужчин 140–180 г/л, а у женщин 120–160 г/л, т. е. в два раза больше, чем всех остальных белков плазмы (65–80 г/л).
*Гемоглобины некоторых примитивных животных до сих пор представлены отдельными протомерами, а, например, у миног (круглоротых рыб) гемоглобин – это димерный белок. Тетрамерная структура гемоглобина появилась, как адаптивный признак, при выходе позвоночных животных на сушу и переходу к дыханию кислородом воздуха.
Гемоглобин многощетинковых червей пескожилов, живущих в илисто-песчаном грунте приливной, обнажающейся во время отлива береговой зоны, имеет очень большие размеры молекулы и находится в крови в свободном состоянии, а не как у всех других организмов в эритроцитах. (Большие молекулы в меньшей степени повышают онкотическое давление. Под водой червь дышит жабрами, а без воды его, по-видимому, спасает гемоглобин, у которого кислородная ёмкость в 50 раз выше, чем у молекулы гемоглобина человека. Поэтому гемоглобин пескожила рассматривается как универсальный кровезаменитель, не имеющий групповой специфичности. В европейских странах уже сейчас его успешно используют для транспортировки и консервации донорских органов.
**Поскольку для разрыва слабой химической связи между гемоглобином и кислородом нужна энергия, способность первого к освобождению кислорода быстро падает с понижением температуры тела. Полагают, что у животных, обитающих в условиях климатического холода, недостающая энергия освобождается при связывании гемоглобина с другими соединениями. Секвенирование генов, кодирующих тяжёлую цепь гемоглобина у шерстистого мамонта, показало, что тяжёлая цепь мамонта отличается от цепи азиатского слона по трём аминокислотам из 146. У человека встречается редкий вариант гемоглобинового гена, кодирующего так называемый Rush-белок, или гемоглобин Rush–β101 (С-3)глютамин, который содержит одну мутацию, характерную для мамонта. И эта мутация позволяет молекуле такого гемоглобина освобождать кислород при низких температурах, но это не адаптивная мутация, как у мамонта, а мутация, вызывающая особую форму анемии.
***Эмбриональный (образуется в первые три месяца развития плода) и фетальный (доминирует вплоть до рождения) гемоглобины обладают более высоким сродством к кислороду, поскольку отбирают его от гемоглобина системы HbA матери.
****Впервые обнаружен у пациента по фамилии Барт (HbBart,s).