Гликофорин

От греч. glykys – сладкий, phoreo – несу и protein – белок. Буквально, белок, “несущий сладкое”. Интегральный гликопротеин эритроцитов человека (31 kDa), пронизывающий мембрану клетки. Первый детально изученный мембранный интегральный белок, представляющий собой сиалогликопротеин. Содержит 131 аминокислотный остаток, в котором 60% молекулярной массы приходится на углеводные компоненты, представленные тетрасахаридами, включающими две молекулы сиаловой (нейраминовой) кислоты (Neu5Ac), галактозу (Gal) и N-ацетиламингалактозу (GalNAc), молекулы которых связаны через кислород с остатками серина и треонина. Олигосахаридные цепи также связаны через атом азота с остатками аспарагина (обозначается как Asn или N). Углеводные цепи присоединены только к N-концевому фрагменту, выступающему на внешнюю поверхность мембраны эритроцита. Сегмент, включающий 75–93 аминокислотных остатка, образующий α-спираль, пересекающую мембранный бислой. В мембране эритроцита гликофорин заякорен в кортикальном слое цитоплазмы на нитевидном белке спектрине (см. Спектрины). Гликофорин является носителем антигенов MN-группоспецифичности крови, а также имеет участки, связывающие растительные лектины и некоторые вирусы. Именно он обеспечивает отрицательный заряд поверхности эритроцитов, и в норме не позволяет им склеиваться, что абсолютно необходимо для выполнения эритроцитами своей функции.