Форма контроля, осуществляемого за образованием нативной структуры вновь синтезированных белков в люмене ЭПР, осуществляемая шаперонами, зависимыми от лектинов (например, от белков кальнексина и кальретикулина). Обычно в процессе транслокации белков в люмен ЭПР ко многим белкам добавляются сахарные остатки. С гликозилированной формой белка и соединяется кальнексин, в результате чего сворачивающийся белок приобретает способность контактировать с белком ERp57*, который катализирует образование или перегруппировку дисульфидных связей и позволяет вновь синтезированному белку правильно свернуться. Если сворачивание произошло правильно, глюкозидаза II удаляет остаток глюкозы, и тогда такой белок уже не является субстратом кальнексина. Однако при неправильном сворачивании фермент УГГТ (УДФ-глюкоза-гликопротеин гликозил трансфераза)**, содержащаяся в люмене ЭПР, может осуществить повторное гликозилирование, что позволяет белку вновь связаться с кальнексином и пройти повторный цикл фолдинга***, после чего правильно свёрнутый белок экспортируется в аппарат Гольджи.
*ERp57 – протеин эндоплазматического ретикулума с М.м. 57 kDa.
**Ключевой фермент контроля, распознающий правильную или неправильную форму белков.
***Такие циклы могут повторяться до трёх раз, после чего белок подвергается протеолизу (см. Дерлин, Ретротранслокация).