Семейство низкомолекулярных клеточных белков (в клетках человека обнаружено не менее 20 таких белков), вызывающих специфические перестройки актинового цитоскелета и адгезионных структур (образование протрузий, фокальных контактов, формирование актиновых пучков и стресс-фибрилл), и тем самым регулирующих клеточную миграцию. Наиболее хорошо изучено влияние на клеточную миграцию белков подгрупп Rho, Cdc42 и Rac, для каждой из которых существуют свои мишени. Активация RhoA/B приводит к образованию сократимых филаментов, содержащих актин и миозин II (фосфорилирует лёгкие цепи обычного миозина)*, а также стресс-фибрилл. Активация Cdc42 индуцирует образование связок актиновых филаментов и формирование филоподий, а белки подгруппы Rac1/2 индуцируют образование ламеллоподий и раффлов. Эти белки in vitro гидролизуют с низкой скоростью ГТФ (GTP), которая in vivo усиливается белками GEFs (guanine nucleotide exchange factors – факторы, усиливающие обмен гуаниновых нуклеотидов), а также белками GAPs (GTPase activating proteins – белками, активирующими ГТФазу). Показано, что Rho-белки могут соединяться с белками GDIs (guanine nucleotide dissociation inhibitors), которые подавляют взаимодействие их с плазматической мембраной, но не препятствуют взаимодействию с белками-мишенями.
*Так называемый обычный миозин входит в состав скелетных мышц, миокарда и гладких мышц. Немышечные изоформы обеспечивают передвижение клеток, цитокинез, поддержание формы и полярности клеток не только у метазоа, но и у грибов и простейших.