Порины

От греч. poros – проход, отверстие, брод и protein – белок. Белки пор, образующие каналы (гидрофильные трансмембранные поры). Относятся к трансмембранным каналообразующим белкам, имеющим несколько  -спиральных внутримембранных доменов (могут также состоящие из нескольких полипептидных цепей, способных к олигомеризации) или состоящие из нескольких изогнутых  -складчатых слоёв. Эти белки-димеры или тримеры (ди- или тримерные белки, формирующие структуры с двумя или тремя отдельными порами)* образуют поры в наружной бактериальной мембране, заполненные водой и обеспечивающие процесс переноса ионов и водорастворимых веществ (полярных соединений с массой до 600 кDa). Такой перенос называемая облегчённой, или опосредованной диффузией. Порины могут также содержать многоцепочечные сегменты, имеющие  -конформацию и образующие  -цилиндры** – полярные трансмембранные проходы. Различают порины специфические, например, такие как PhoE (фосфопорин E) у E. coli и PhoP у Pseudomonas, пропускающие фосфат, или PhoD, пропускающий глюкозу у Pseudomonas и порины общие, такие как белки OmpC и OmpF у E. coli, обеспечивающие менее специфический транспорт мелких молекул. Клетки E. coli реагируют на изменение осмолярности среды, изменяя уровень синтеза белков поринов OmpC и OmpF. Экспрессию общих поринов регулирует двухкомпонентная сигнальная система (osm)***, чувствительная к осмотическому давлению среды.
У высших организмов пориноподобные белки найдены в мембранах митохондрий и пероксисом, а также в мембранах хлоропластов (пластид).
*Примером служит фосфолипаза, представляющая собой -цилиндр, состоящий из 12 -складок. Переносчик мальтозы мальтопорин, представляет собой тример, каждый мономер которого состоит из 16 -складок.
**Трансмембранные сегменты белка формируют -слои, укладывающиеся в виде цилиндра (бочкообразные структуры, -бочки). Так белок FepA, участвующий в обмене железа у E. coli, содержит 22 пересекающих мембрану -цепочки.
***От греч. osmos – толчок .