От лат. ubique – везде, повсюду и греч. protein – белок. Низкомолекулярный (76 аминокислотных остатков) высококонсервативный белок, присутствующий во всех клетках не только высших организмов, но и у животных других систематических групп. Из-за повсеместной (“всевсюдной”) встречаемости и получил своё название. Участвует в процессе модификации гистонов (убиквитинирование гистонов по остаткам лизина), а также выступает в качестве “чёрной метки” в циклических процессах избирательного внутриклеточного протеолитического расщепления белков (убиквитин-зависимая система деградации белков). С помощью фермента убиквитинлигазы присоединяется к белкам или надмолекулярным комплексам, подлежащим уничтожению (а именно, протеолитическому расщеплению в протеасомах). При этом обычно присоединяется несколько копий убиквитина, и степень убиквитинирования может возрастать от 1 до 10 молекул убиквитина*. Сами же молекулы убиквитина перед попаданием меченого белка в протеасому отсоединяются и используются повторно (см. Протеасомы). Интересно отметить, что митохондрии в сперматозоидах “помечены” убиквитином и потому зигота их “разбирает” на части**. В результате в новом организме остаются только митохондрии, полученные от матери.
За открытие роли убиквитина в клеточной системе распада белков (нелизосомного внутриклеточного протеолиза) израильским учёным Аарону Чехановеру, Ирвину Роузу и Аврааму Гершко в 2004 г. была присуждена Нобелевская премия по химии.
*Сам убиквитин способен дополнительно присоединять ещё несколько остатков убиквитина. В некоторых случаях с увеличением числа присоединённых молекул убиквитина, стабильность целевого белка, напротив, возрастает. Возможно, такой комплекс “не протискивается” в протеасому, а, возможно, что всё зависит от места “посадки” молекул убиквитина.
**Высокий процент неудач при клонировании (высокий уровень летальности плодов) можно объяснить присутствием в клонированных эмбрионах двойного набора митохондрий.